Placenta age como um parasita para proteger feto, diz estudo

da BBC Brasil

Cientistas britânicos descobriram que a placenta age como um parasita para evitar ataques do sistema imunológico da mãe.
A equipe da Universidade de Reading identificou que a placenta tem um mecanismo de dissimulação muito semelhante ao usado por lombrigas parasitas para se proteger dos ataques do sistema imunológico do indivíduo que o hospeda.
A placenta desempenha um papel vital na gestação, porque age como um elo entre a mulher e o feto, fornecendo a ele os nutrientes essenciais ao seu desenvolvimento.
Contudo, como tanto a placenta como o feto têm uma composição genética diferente da mãe, em tese eles estão vulneráveis a um ataque do sistema imunológico materno.
Os pesquisadores já sabiam que a placenta secretava uma proteína chamada neuroquinina (NKB).
No entanto, foi apenas durante as pesquisas em laboratório que a equipe descobriu que a NKB continha a molécula fosfocolina, que é usada pelo parasita nematóide para desarmar o sistema de defesa do seu hospedeiro.
Os cientistas da Universidade de Reading esperam que a descoberta ajude a explicar por que algumas mulheres sofrem abortos recorrentes e condições que oferecem grande risco na gestação como a pré-eclampsia.
Além disso, eles acreditam que aprender a imitar o método adotado naturalmente pela placenta para evitar a rejeição pelo sistema imunológico possa levar a avanços no tratamento de outras doenças, como a artrite.
"Criar um mecanismo pelo qual você pode tornar as células invisíveis ao sistema imunológico pode levar a curas de uma série de doenças e condições", disse um dos cientistas envolvidos na pesquisa, Phil Lowry.

Proteína de perereca pode deter malária, diz cientista da UnB

29/08/2007 - 12h26
Pesquisadores da UnB (Universidade de Brasília) estão otimistas com a possibilidade de poderem usar uma secreção da pele de pererecas no desenvolvimento de drogas no futuro.

Os seis tipos de proteína isolados pelo grupo mostraram, em estudos com camundongos, ter potencial para combater a malária, a leishmaniose e algumas infecções por bactérias resistentes a antibióticos. As moléculas já passaram, com sucesso, por dois tipos de testes. "Fizemos alguns experimentos in vitro e também os testes de toxicidade in vivo, em camundongos", explica Selma Kückelhaus, pesquisadora da UnB e uma das responsáveis pelo estudo com as proteínas. A secreção viscosa usada como matéria-prima foi extraída de duas espécies de anfíbios, a Phyllomedusa hypochondrialis e a P. oreades. "O estudo das proteínas dessas pererecas é super comum", explica a pesquisadora. Vários grupos, inclusive do Brasil, já isolaram outros agentes antibióticos dessa perereca. Dentro do laboratório, as substâncias estudadas em Brasília, mesmo em baixas concentrações, destruíram os microrganismos (Plasmodium falciparum, da malária, Leishmania amazonensis, da leishmaniose tegumentar americana, e dois tipos de bactéria bastante virulentos) quando entraram em contato direto com eles. Na segunda fase, o mesmo sucesso ocorreu, conta Kückelhaus. As filosseptinas (como são chamadas as proteínas isoladas pela equipe da UnB) foram testadas na medula óssea, no fígado, no baço, nos rins e no pulmão dos camundongos. "Os peptídeos [nome dado às proteínas de baixo peso molecular] se mostraram livres de toxicidade in vivo mesmo em concentrações dez vezes acima da que proporciona o efeito antimicrobiano", diz Kückelhaus. O projeto de pesquisa, que existe desde 2001, ainda está longe do fim, explica a pesquisadora. "É um processo demorado mesmo. Porém, com mais um ano, já teremos novos resultados, quem sabe, ainda mais positivos", diz. A expectativa do grupo é saber se a ação contra o causador da malária vai ser realmente confirmada. "Vamos ver a viabilidade disso nos modelos experimentais [animais]." O estudo feito pela UnB, em parte, também contou com a participação da Embrapa ( Empresa Brasileira de Pesquisa Agropecuária). O processo de isolamento e síntese dos peptídeos já está patenteado.

RESUMÃO - PROTEÍNAS, GENÉTICA MOLECULAR E ENZIMOLOGIA BÁSICA (CAP 04, 10 E 11)

COMPOSIÇÃO PROTÉICA

Somos seres protéicos: a vida está intimamente ligada às proteínas. Estas moléculas especiais realizam as mais variadas funções no nosso organismo, desde o transporte de nutrientes e metabólitos à catálise de reações biológicas. Apesar da complexidade de suas funções, as proteínas são relativamente simples: repetições de 20 unidades básicas, os aminoácidos.

As proteínas são macromoléculas complexas, compostas de amino ácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e 90% do sangue seco. Mesmo nos vegetais as proteínas estão presentes.

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade. Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas; muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas. Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carbohidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um. -

Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas. Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.

Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.

Estrutura tridimensional das proteínas

As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do seu tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. As estruturas são:

Estrutura primária:

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo geralmente determinados geneticamente. Um exemplo de proteína são os ovos,feijão soja e etc...!!! A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

Estrutura secundária:

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:

alfa-hélice;

folha-beta.

Estrutura terciária:

Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo mantido por pontes de hidrogénio e dissulfito. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida. Podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes.

Estrutura quaternária:

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. E essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária. Elas guiadas e estabilizadas pela mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas podem produzir diferentes funções para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

Funções das proteínas

Estrutural ou plástica

São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.

Hormonal

Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).

Defesa

Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

Energética

Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas.

Enzimática

Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as lípases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura.
Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.

Condutoras de gases:

O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

Proteínas Trans-membrânicas

Responsáveis pelos transportes de substâncias para dentro e fora da célula através da membrana de composição fosfolipídica e isolante.

A SÍNTESE PROTÉICA

A sequência dos amino ácidos em todas as proteínas - fator que é responsável por sua estrutura e função - é determinado geneticamente a partir da sequência dos nucleotídeos no DNA celular. Quando uma proteína em particular é necessária, o código do DNA para esta proteína é transcrito em uma sequência complementar de nucleotídeos ao longo de um segmento de RNA - chamado de RNA mensageiro. Este segmento de RNA serve como uma forma para a síntese da proteína subsequente: cada grupo de 3 nuclueotídeos especifica um determinado amino ácido; estes amino ácidos são ligados na sequência codificada pelo RNA. No final do processo, obtém-se a proteína completa, cuja sequência de amino ácidos foi ditada pelo RNA mensageiro. Desta maneira, o organismo é capaz de sintetizar as várias proteínas com as funções mais diversas de que precisa.